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蛋白质在SDS-PAGE电泳中，迁移率只和其分子量相关

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PAGE据其有无浓缩效应，分为连续系统与不连续系统，电泳槽哪家好，连续系统电泳体系中缓冲液pH值及凝胶浓度相同，带电颗粒在电场作用下，主要靠电荷及分子筛效应；不连续系统电泳体系中由于缓冲液离子成分、pH、凝胶浓度及电位梯度的不连续性，带电颗粒在电场中泳动不仅有电荷效应、分子筛效应，电泳槽多少钱，还具有浓缩效应，故分离效果更好。不连续的凝胶作为支持介质，利用凝胶层的不连续性、缓冲液离子的不连续性、PH的不连续性及电位梯度的不连续性，使样品在不连续的两相间积聚浓缩成很薄的起始区带，然后进行分离。

核酸电泳的原理

1.核酸分子中糖-磷酸骨架中的磷酸基团，电泳槽，呈负离子化状态；核酸分子在一定的电场强度的电场中，他们会向正电极方向迁移；

2.电泳中使用无反应活性的稳定的支持介质，电泳迁移率（或迁移速度）与分子大小、介质粘度等成反比；

因此，可在同一凝胶中、一定电场强度下分离出不用分子量大小或相同分子量但结构型有差异的核酸分子。

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蛋白凝胶电泳分为非变性凝胶和变性凝胶

所谓非变性凝胶，即在凝胶中不加SDS和尿素等变性剂，这种凝胶中，电泳槽供应商，蛋白质仍保持活性，其迁移率受它的静电荷与分子大小两个因素的影响。因此在非变性凝胶中进行电泳是不能测得分子量的，常用于酶的鉴定、同工酶分析和提纯。

所谓变性凝胶，即在凝胶中加入变性剂，如尿素、SDS(十二***磺酸钠)、DTT等。这些变性剂可以***或改变蛋白质的结构，把绝大部分蛋白质分离成组成它们的亚基。同时在蛋白质分子周围包围了大量负电荷。这种电荷基本上掩盖了无变性剂存在时正常就有的任何电荷。蛋白质在这种变性凝胶中的迁移率与它们分子量的对数成直线关系。因此利用变性凝胶进行电泳可以测得蛋白质的分子量。目前应用较多的变性剂为SDS。